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摘要該研究發(fā)現(xiàn)了晶態(tài)冰包埋的冷凍電鏡樣品會產(chǎn)生收縮形變,且形變隨降溫速率的增加而減少,并從晶態(tài)冰形成的降溫速率出發(fā)發(fā)展了新型的無收縮形變的立方晶系晶態(tài)冰樣品制備方法。

  【儀表網(wǎng) 研發(fā)快訊】近日,Structure在線發(fā)表了中國科學(xué)院生物物理研究所章新政課題組完成的研究論文(Addressing Compressive Deformation of Proteins Embedded in Crystalline Ice)。該研究發(fā)現(xiàn)了晶態(tài)冰包埋的冷凍電鏡樣品會產(chǎn)生收縮形變,且形變隨降溫速率的增加而減少,并從晶態(tài)冰形成的降溫速率出發(fā)發(fā)展了新型的無收縮形變的立方晶系晶態(tài)冰樣品制備方法。
 
  該工作發(fā)現(xiàn)結(jié)構(gòu)無損的立方晶系晶態(tài)冰樣品不僅消除了電子束誘導(dǎo)的快速漂移現(xiàn)象,而且顯示出明顯優(yōu)于普通冷凍電鏡玻璃態(tài)冰樣品的數(shù)據(jù)質(zhì)量,進(jìn)一步為冷凍電鏡實現(xiàn)原子分辨率奠定了基礎(chǔ)。
 
  大量實驗數(shù)據(jù)證明,低降溫速率制備的冷凍電鏡樣品有助于恢復(fù)數(shù)據(jù)采集時樣品的束誘導(dǎo)漂移,但降溫速率過低經(jīng)常導(dǎo)致晶態(tài)冰的形成。傳統(tǒng)認(rèn)為晶態(tài)冰在生物樣品冷凍過程中會對其結(jié)構(gòu)造成破壞,故在冷凍電鏡樣品制備過程中一直避免使用。晶態(tài)冰的形成具體對蛋白質(zhì)產(chǎn)生了什么破壞尚不清楚。
 
  課題組系統(tǒng)性地將蛋白質(zhì)在不同條件下包埋在晶態(tài)冰中,并通過冷凍電鏡技術(shù)解析了晶態(tài)冰中的蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)。研究發(fā)現(xiàn),在低降溫速率形成的晶態(tài)冰中,蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)會產(chǎn)生收縮形變(圖a),且收縮量和蛋白質(zhì)本身性質(zhì)相關(guān),越為剛性的蛋白質(zhì)收縮量越小。另外,在一些蛋白質(zhì)柔性區(qū)域,低降溫速率晶態(tài)冰中的蛋白質(zhì)存在密度畸變的問題(圖a)。同時,二者隨著晶態(tài)冰降溫速率的增加顯著變小,甚至無法探測(圖b)?;谏鲜霭l(fā)現(xiàn),研究發(fā)展了結(jié)構(gòu)無損的立方晶系晶態(tài)冰樣品的制備方法。通過該方法制備得到的晶態(tài)冰樣品,其三維重構(gòu)和玻璃態(tài)冰樣品一致,不會對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)造成可檢測的破壞,且成像質(zhì)量顯著提高,不僅沒有束誘導(dǎo)漂移(圖c),而且顯著提高蛋白樣品的分辨率。同樣條件下,B-因子反映了樣品的信噪比(圖d),人源去鐵-鐵蛋白晶態(tài)冰樣品的B因子顯著好于玻璃態(tài)冰樣品。此外,在醛縮酶和谷氨酸脫氫酶上B因子也獲得顯著提升。
 
  研究工作得到國家自然科學(xué)基金、國家重點研發(fā)計劃、中科院戰(zhàn)略性先導(dǎo)科技專項(B類)和中科院前沿科學(xué)重點研究計劃的支持。
 
  冷凍電鏡晶態(tài)冰樣品性質(zhì)。a、與玻璃態(tài)病毒樣顆粒(VLP)樣品(粉色)相比晶態(tài)冰樣品(綠色)產(chǎn)生收縮形變,且嚴(yán)重形變時密度圖出現(xiàn)斷裂。b、提高降溫速率,晶態(tài)冰樣品的收縮形變減弱。c、在人源去鐵-鐵蛋白,醛縮酶和谷氨酸脫氫酶上,晶態(tài)冰樣品恢復(fù)束誘導(dǎo)的快速漂移,前幾幀樣品分辨率明顯恢復(fù)。d、B因子曲線斜率越大代表數(shù)據(jù)質(zhì)量越好。與玻璃態(tài)冰樣品(藍(lán)色)相比,人源去鐵-鐵蛋白晶態(tài)冰樣品(紅色)有更好的B因子,展現(xiàn)出更高的數(shù)據(jù)質(zhì)量。
 

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