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細胞凋亡檢測的內質網途徑

來源:上海莼試生物技術有限公司   2018年06月14日 10:16  

細胞凋亡檢測內質網是蛋白質合成的主要加工廠,也是Ca2+重要的儲存庫。因此,內質網在維持細胞Ca2+離子的穩(wěn)定、蛋白的合成、加工中起到關鍵性作用。內質網腔內Ca2+離子失衡、錯誤折疊或未折疊蛋白增多,則會引起內質網的應激反應(endoplasmic reticulum stress,RES)。內質網應激反應可減少細胞中蛋白質的合成、增加蛋白正確折疊、維持Ca2+穩(wěn)態(tài),但過度的應激反應會觸動細胞內的凋亡信號,促使細胞凋亡。

在真核生物體內,未正確折疊蛋白反應(unfoldedprotein response,UPR)是細胞對抗內質網應激的一種重要的自我保護機制。當細胞中出現(xiàn)長時間或高強度的UPR時,三種內質網上的跨膜蛋白PERK、IREI、ATF6在發(fā)揮修復作用的同時,也可以同時啟動由ERS介導的三種細胞凋亡途徑。
PERK是分布于內質網膜上的一種蛋白激酶。當蛋白正常折疊時,其與分子伴侶如BIP/GRP78相結合形成穩(wěn)定的復合物;當有蛋白未正常折疊時,未正確折疊的蛋白與BIP/GRP78相結合,競爭性干擾Bip/Grp78與PERK的相互作用。釋放的PERK通過低聚化和反向自身磷酸化的方式被活化,活化的PERK可以使翻譯起始因子2的α亞單位(eIF-2α)磷酸化。在應激反應的早期磷酸化的eIF2α抑制蛋白質的翻譯與合成,減輕內質網中蛋白折疊的負荷量,從而對細胞起到保護作用;隨著應激反應時間和強度的增加,磷酸化的eIF-2α誘導激活轉錄因子ATF4的轉錄表達,ATF4可以促進凋亡信號分子CHOP/ GADD153的表達,進而促進細胞凋亡。
IREI是分布于內質網膜上的另一種蛋白激酶。該信號通路的激活方式與PERK的激活方式相同。當未正常折疊蛋白在內質網中累積時,IREI-BIP/GRP78復合物解離,釋放的IREI寡聚化和反向自身磷酸化后被激活;激活的IREI可以傳導細胞存活信號和細胞凋亡信號。在凋亡的過程中,激活的IRE1招募胞漿調節(jié)蛋白TRAF-2,間接招募和激活c—JunN端激酶,激活的c—Jun N端激酶通過磷酸化抑制Bcl-2家族中抑制凋亡蛋白的活性,促進蛋白凋亡;另一方面激活的TRAF-2同時激活Caspase12,啟動Caspase級聯(lián)反應,介導細胞凋亡;此外IRE1還具有核糖核酸酶活性,切割XBP1mRNA,促進XBP1mRNA成熟,增強分子伴侶蛋白和CHOP/GADD153的轉錄表達,從而促進細胞凋亡檢測。

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細胞凋亡檢測

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