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研究人員發(fā)現(xiàn)在這項(xiàng)研究中，圣裘德兒童研究醫(yī)院研究人員利用X射線晶體學(xué)來(lái)確定出參與腎小球蛋白與RBX1蛋白和cullin-RING泛素連接酶中的另一種組分相互作用的結(jié)構(gòu)。
隨后的測(cè)試也表明腎小球蛋白緊密地結(jié)合到RBX1蛋白的表面上。這種結(jié)合阻止攜帶泛素標(biāo)簽的cullin-RING泛素連接酶運(yùn)送泛素。這種結(jié)構(gòu)也提示著與球形細(xì)胞靜脈畸形（glomuvenous malformation）相關(guān)聯(lián)的腎小球蛋白突變?nèi)绾巫柚惯@種蛋白結(jié)合到RBX1蛋白上。
攜帶泛素蛋白的cullin-RING泛素連接酶必須結(jié)合到RBX1蛋白上來(lái)完成泛素化過(guò)程。研究人員發(fā)現(xiàn)腎小球蛋白結(jié)合到cullin-RING泛素連接酶結(jié)合到RBX1蛋白上的相同位點(diǎn)上，從而破壞泛素化。
論文*作者David Duda博士說(shuō)，“RBX1蛋白潛在地調(diào)節(jié)著細(xì)胞內(nèi)上千個(gè)不同蛋白。腎小球蛋白代表著一種調(diào)節(jié)這類RBX1相關(guān)性蛋白的新方式。 腎小球蛋白通過(guò)結(jié)合到RBX1蛋白上來(lái)調(diào)節(jié)cullin-RING泛素連接酶。他們還報(bào)道腎小球蛋白并沒(méi)有結(jié)合到與RBX1蛋白相關(guān)的RBX2蛋白上。
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